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陜西師范大學楊鵬教授團隊 JACS：α-螺旋介導的蛋白粘附
2023-08-03  來源：高分子科技

  探索生物大分子在界面上的有序排列和聚合，有助于理解基于蛋白質的界面粘附機制，提高蛋白質基材料性能。在蛋白質粘附的界面模型中，β-折疊堆積和由此產生的淀粉樣蛋白聚集被認為是驅動界面粘附的決定性因素。例如，藤壺通過以β-折疊為主的類淀粉樣蛋白結構牢固地粘附在珊瑚礁或船舶表面。然而，粘附相關的β-折疊結構，是與界面結合前就預先形成的，還是無規(guī)卷曲/α-螺旋中的柔性蛋白鏈附著在界面上之后，才轉化而成的，其機理尚未可知。


圖1 通過α-螺旋介導的界面粘附模型


  近期，陜西師范大學化學與化工學院生物表界面與智能大分子楊鵬教授團隊提出了α-螺旋介導的蛋白質界面粘附模型（圖1）。作者以含有約60% α-螺旋結構的牛血清白蛋白（BSA）為模型蛋白，通過分子動力學模擬和實驗，追蹤二硫鍵被還原的BSA（rBSA）在固液界面（SLI）的自組裝過程（圖2，3），證明了在蛋白質粘附過程中，β-折疊的堆積并不是預先在溶液中形成，而是通過蛋白質的α-螺旋結構介導界面吸附，隨后在界面處α-螺旋結構轉變?yōu)棣?/span>-折疊堆積（圖4）。該研究證明了淀粉樣蛋白粘附性與蛋白質二級結構之間的關系，提出了三個先前未被認識到的發(fā)現：（1）淀粉樣蛋白質的界面粘附首先由吸附的具有α-螺旋結構的蛋白質鏈提供，并進一步得到分子間二硫鍵重組的協(xié)助；（2）具有高含量α-螺旋結構的蛋白質可以提供強大的界面粘附，但隨著α-螺旋向β-折疊在界面上逐漸轉變，界面粘附力顯示出減弱趨勢（圖4）；（3）利用這種α-螺旋介導的蛋白質界面粘附，可在幾乎任意材料表面制備含有單層或數層淀粉樣蛋白質納米薄膜。其強大的粘附力在修飾低表面能材料方面顯示出巨大潛力（圖5）。這項研究挑戰(zhàn)了經典以β-sheet為主的粘附途徑，提出了α-螺旋介導的蛋白質界面粘附模型，為解決淀粉樣蛋白相關的生物粘附問題提供了前所未有的線索，有望推動創(chuàng)新生物醫(yī)學、生物技術和先進材料系統(tǒng)的發(fā)展。該工作以“α?Helix-Mediated Protein Adhesion”為題發(fā)表在《J Am Chem Soc》上（J Am Chem Soc 2023）。文章第一作者是陜西師范大學博士生張穎穎博士和博士后劉永春博士，通訊作者為陜西師范大學的楊鵬教授和任浩副研究員。該研究得到國家自然科學基金委的支持。 


圖2 rBSA 在云母表面自組裝行為的分子動力學模擬 


圖3 rBSA在固液界面上的自組裝 


圖4 具有不同二級結構的蛋白質納米膜的粘附性能 


圖5 納米膜的粘附模型及穩(wěn)定性測試


  該研究是團隊近期在蛋白粘附機制方面的最新進展，從全新的角度解析了折疊蛋白質在界面上的粘附過程。該研究為蛋白質介導的生物粘附提供了理論依據，對阿爾茨海默癥機理、船舶防污和微生物防治等領域的研究提供了重要參考。文章中建立的高度可控的蛋白質粘附模型為在多種固體表面構建具有可調分子層和穩(wěn)定界面粘附的蛋白質納米膜提供了新策略，在生物界面、先進材料技術等應用領域具有重要的參考價值。


  原文鏈接：https://doi.org/10.1021/jacs.3c03581

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（責任編輯：xu）
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