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陜西師范大學(xué)楊鵬教授團(tuán)隊(duì) JACS：α-螺旋介導(dǎo)的蛋白粘附
2023-08-03  來源：高分子科技

  探索生物大分子在界面上的有序排列和聚合，有助于理解基于蛋白質(zhì)的界面粘附機(jī)制，提高蛋白質(zhì)基材料性能。在蛋白質(zhì)粘附的界面模型中，β-折疊堆積和由此產(chǎn)生的淀粉樣蛋白聚集被認(rèn)為是驅(qū)動(dòng)界面粘附的決定性因素。例如，藤壺通過以β-折疊為主的類淀粉樣蛋白結(jié)構(gòu)牢固地粘附在珊瑚礁或船舶表面。然而，粘附相關(guān)的β-折疊結(jié)構(gòu)，是與界面結(jié)合前就預(yù)先形成的，還是無規(guī)卷曲/α-螺旋中的柔性蛋白鏈附著在界面上之后，才轉(zhuǎn)化而成的，其機(jī)理尚未可知。


圖1 通過α-螺旋介導(dǎo)的界面粘附模型


  近期，陜西師范大學(xué)化學(xué)與化工學(xué)院生物表界面與智能大分子楊鵬教授團(tuán)隊(duì)提出了α-螺旋介導(dǎo)的蛋白質(zhì)界面粘附模型（圖1）。作者以含有約60% α-螺旋結(jié)構(gòu)的牛血清白蛋白（BSA）為模型蛋白，通過分子動(dòng)力學(xué)模擬和實(shí)驗(yàn)，追蹤二硫鍵被還原的BSA（rBSA）在固液界面（SLI）的自組裝過程（圖2，3），證明了在蛋白質(zhì)粘附過程中，β-折疊的堆積并不是預(yù)先在溶液中形成，而是通過蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)介導(dǎo)界面吸附，隨后在界面處α-螺旋結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)棣?/span>-折疊堆積（圖4）。該研究證明了淀粉樣蛋白粘附性與蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)之間的關(guān)系，提出了三個(gè)先前未被認(rèn)識(shí)到的發(fā)現(xiàn)：（1）淀粉樣蛋白質(zhì)的界面粘附首先由吸附的具有α-螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)鏈提供，并進(jìn)一步得到分子間二硫鍵重組的協(xié)助；（2）具有高含量α-螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)可以提供強(qiáng)大的界面粘附，但隨著α-螺旋向β-折疊在界面上逐漸轉(zhuǎn)變，界面粘附力顯示出減弱趨勢(shì)（圖4）；（3）利用這種α-螺旋介導(dǎo)的蛋白質(zhì)界面粘附，可在幾乎任意材料表面制備含有單層或數(shù)層淀粉樣蛋白質(zhì)納米薄膜。其強(qiáng)大的粘附力在修飾低表面能材料方面顯示出巨大潛力（圖5）。這項(xiàng)研究挑戰(zhàn)了經(jīng)典以β-sheet為主的粘附途徑，提出了α-螺旋介導(dǎo)的蛋白質(zhì)界面粘附模型，為解決淀粉樣蛋白相關(guān)的生物粘附問題提供了前所未有的線索，有望推動(dòng)創(chuàng)新生物醫(yī)學(xué)、生物技術(shù)和先進(jìn)材料系統(tǒng)的發(fā)展。該工作以“α?Helix-Mediated Protein Adhesion”為題發(fā)表在《J Am Chem Soc》上（J Am Chem Soc 2023）。文章第一作者是陜西師范大學(xué)博士生張穎穎博士和博士后劉永春博士，通訊作者為陜西師范大學(xué)的楊鵬教授和任浩副研究員。該研究得到國(guó)家自然科學(xué)基金委的支持。 


圖2 rBSA 在云母表面自組裝行為的分子動(dòng)力學(xué)模擬 


圖3 rBSA在固液界面上的自組裝 


圖4 具有不同二級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)納米膜的粘附性能 


圖5 納米膜的粘附模型及穩(wěn)定性測(cè)試


  該研究是團(tuán)隊(duì)近期在蛋白粘附機(jī)制方面的最新進(jìn)展，從全新的角度解析了折疊蛋白質(zhì)在界面上的粘附過程。該研究為蛋白質(zhì)介導(dǎo)的生物粘附提供了理論依據(jù)，對(duì)阿爾茨海默癥機(jī)理、船舶防污和微生物防治等領(lǐng)域的研究提供了重要參考。文章中建立的高度可控的蛋白質(zhì)粘附模型為在多種固體表面構(gòu)建具有可調(diào)分子層和穩(wěn)定界面粘附的蛋白質(zhì)納米膜提供了新策略，在生物界面、先進(jìn)材料技術(shù)等應(yīng)用領(lǐng)域具有重要的參考價(jià)值。


  原文鏈接：https://doi.org/10.1021/jacs.3c03581

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